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Encoding:
Text File  |  1995-03-04  |  2.0 KB  |  43 lines
  1. *************************************************
  2. * N-6 Adenine-specific DNA methylases signature *
  3. *************************************************
  4.  
  5. N-6 adenine-specific DNA  methylases (EC 2.1.1.72) (A-Mtase) are  enzymes that
  6. specifically methylate the amino group at the C-6 position of adenines in DNA.
  7. Such enzymes are  found  in the three existing types of bacterial restriction-
  8. modification systems  (in type I system the A-Mtase is the product of the hsdM
  9. gene, and in type III it is the product of the mod gene). All of these enzymes
  10. recognize  a  specific  sequence  in  DNA  and  methylate  an  adenine in that
  11. sequence.
  12.  
  13. It has been  shown [1,2,3] that  A-Mtases  contain  a conserved motif Asp/Asn-
  14. Pro-Pro-Tyr/Phe in their N-terminal  section,  this conserved  region could be
  15. involved in substrate binding or in the catalytic activity.  We have derived a
  16. pattern from that motif.
  17.  
  18. -Consensus pattern: [LIVMAC]-[LIVMFYA]-x-[DN]-P-P-[FYW]
  19. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL,  except
  20.  for the type II HhaII methylase where the second Pro is replaced by Gln.
  21. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: 11 different proteins that are most
  22.  probably not A-Mtases, and three hypothetical Escherichia coli  proteins that
  23.  could be A-Mtases.
  24.  
  25. -Note: N-4 cytosine-specific DNA methylases,  which are probably enzymatically
  26.  related to A-Mtases,  also  include  a  conserved  Pro-Pro  dipeptide but the
  27.  residues around them are  sufficiently different to allow the derivation of a
  28.  pattern specific to these enzymes.
  29.  
  30. -Expert(s) to contact by email: Roberts R.J.
  31.                                 roberts@neb.com
  32.                                 Bickle T.
  33.                                 bickle@urz.unibas.ch
  34.  
  35. -Last update: June 1994 / Pattern and text revised.
  36.  
  37. [ 1] Loenen W.A.M., Daniel A.S., Braymer H.D., Murray N.E.
  38.      J. Mol. Biol. 198:159-170(1987).
  39. [ 2] Narva K.E., van Etten J.L., Slatko B.E., Benner J.S.
  40.      Gene 74:253-259(1988).
  41. [ 3] Lauster R.
  42.      J. Mol. Biol. 206:313-321(1989).
  43.